@phdthesis{digilib43326,
           month = {January},
           title = {Analisis In Silico Mutasi S394T Gen araA dari Lactobacillus
fermentum Penyandi Enzim L-Arabinosa Isomerase},
          school = {UIN SUNAN KALIJAGA YOGYAKARTA},
          author = {NIM.: 16640060 Anis Afifatul Azizah},
            year = {2021},
            note = {Pembimbing : Jumailatus Solihah, S.Si., M.Si.},
        keywords = {homology modelling, docking molekuler, L-arabinosa isomerase, 
Lactobacillus fermentum},
             url = {https://digilib.uin-suka.ac.id/id/eprint/43326/},
        abstract = {Rare sugar D-tagatosa dapat diproduksi melalui reaksi enzimatis
dengan bantuan enzim L-arabinosa isomerase. Kemampuan aktivitas enzim Larabinosa

isomerase dalam memproduksi D-tagatosa dapat ditingkatkan
melalui rekayasa genetik. Teknik rekayasa genetik menggunakan site-directed
mutagenesis dapat menghasilkan varian asam amino tertentu. Mutasi S394T
gen araA Lactobacillus fermentum yang menyandi enzim L-arabinosa
isomerase mampu meningkatkan aktivitas enzim. Tujuan dari penelitian ini
adalah melakukan pemodelan struktur protein dengan teknik homology
modelling, untuk mempelajari pengaruh mutasi terhadap struktur protein serta
interaksi protein dengan ligan (kompleks enzim-substrat) dengan metode
docking molekuler. Hasil analisis menunjukkan tidak ada perbedaan struktur
sekunder protein maupun struktur 3D protein enzim L-arabinosa isomerase
baik untuk wild type ataupun mutan S394T, tetapi terdapat perubahan berat
molekul enzim L-arabinosa isomerase antara wild type dengan mutan S394T,
serta adanya perubahan komposisi asam amino Serin dan treonin pada enzim
L-arabinosa isomerase wild type  dan mutan S394T. Hasil evaluasi model
dengan teknik homologi melalui web online http://swissmodel.expasy.org/
menunjukkan analisis QMEAN dan QMQE dengan kualitas yang baik. Hasil
analisis kompleks enzim dengan substrat yang dilakukan dengan metode
docking dengan software Pyrx menunjukkan nilai afinitas yang baik. Namun
setelah hasil docking dianalisis menggunakan software Pymol menunjukkan
adanya perbedaan jumlah ikatan hidrogen dan jumlah asam amino yang
berinteraksi pada sisi aktif enzim dengan substrat.}
}