Analisis In Silico Mutasi S394T Gen araA dari Lactobacillus fermentum Penyandi Enzim L-Arabinosa Isomerase

Anis Afifatul Azizah, NIM.: 16640060 (2021) Analisis In Silico Mutasi S394T Gen araA dari Lactobacillus fermentum Penyandi Enzim L-Arabinosa Isomerase. Skripsi thesis, UIN SUNAN KALIJAGA YOGYAKARTA.

Preview	Text (Analisis In Silico Mutasi S394T Gen araA dari Lactobacillus fermentum Penyandi Enzim L-Arabinosa Isomerase) 16640060_BAB-I_IV-atau-V_DAFTAR-PUSTAKA.pdf Download (2MB) | Preview
	Text (Analisis In Silico Mutasi S394T Gen araA dari Lactobacillus fermentum Penyandi Enzim L-Arabinosa Isomerase) 16640060_BAB-II_sampai_SEBELUM-BAB-TERAKHIR.pdf Restricted to Registered users only Download (2MB)

Abstract

Rare sugar D-tagatosa dapat diproduksi melalui reaksi enzimatis dengan bantuan enzim L-arabinosa isomerase. Kemampuan aktivitas enzim Larabinosa isomerase dalam memproduksi D-tagatosa dapat ditingkatkan melalui rekayasa genetik. Teknik rekayasa genetik menggunakan site-directed mutagenesis dapat menghasilkan varian asam amino tertentu. Mutasi S394T gen araA Lactobacillus fermentum yang menyandi enzim L-arabinosa isomerase mampu meningkatkan aktivitas enzim. Tujuan dari penelitian ini adalah melakukan pemodelan struktur protein dengan teknik homology modelling, untuk mempelajari pengaruh mutasi terhadap struktur protein serta interaksi protein dengan ligan (kompleks enzim-substrat) dengan metode docking molekuler. Hasil analisis menunjukkan tidak ada perbedaan struktur sekunder protein maupun struktur 3D protein enzim L-arabinosa isomerase baik untuk wild type ataupun mutan S394T, tetapi terdapat perubahan berat molekul enzim L-arabinosa isomerase antara wild type dengan mutan S394T, serta adanya perubahan komposisi asam amino Serin dan treonin pada enzim L-arabinosa isomerase wild type dan mutan S394T. Hasil evaluasi model dengan teknik homologi melalui web online http://swissmodel.expasy.org/ menunjukkan analisis QMEAN dan QMQE dengan kualitas yang baik. Hasil analisis kompleks enzim dengan substrat yang dilakukan dengan metode docking dengan software Pyrx menunjukkan nilai afinitas yang baik. Namun setelah hasil docking dianalisis menggunakan software Pymol menunjukkan adanya perbedaan jumlah ikatan hidrogen dan jumlah asam amino yang berinteraksi pada sisi aktif enzim dengan substrat.

Share this knowledge with your friends :

Actions (login required)

View Item